米氏方程计算器(Michaelis-Menten 酶动力学)
酶催化的速度为什么「先快后慢」?1913 年 Michaelis 和 Menten 用一个分式给出了百年答案:v = Vmax·[S]/(Km+[S])。底物少时速率与浓度成正比(一级),底物多时酶全饱和、速率封顶在 Vmax(零级)。一个 Km 便刻画了酶对底物的「亲和力」——它是所有酶学实验、药物设计和代谢工程的第一块基石。
不会填?用示例数据试算(输入速率示例)
什么是米氏方程计算器?

米氏方程:v = Vmax·[S] ÷ (Km + [S])。v 反应初速率,Vmax 最大速率(酶全饱和),[S] 底物浓度,Km 为 v 达到 Vmax 一半时的底物浓度。
Km 的物理含义:米氏常数,单位与浓度相同。Km 越小,酶对底物亲和力越强(低浓度也能高效催化);Km 由酶与底物配对决定,与酶浓度无关。
双相特征:[S] << Km 时 v ≈ Vmax·[S]/Km(一级反应,正比区);[S] >> Km 时 v ≈ Vmax(零级,饱和区);[S] = Km 时 v 恰为 Vmax/2——速率曲线是著名的双曲线上半支。
v = Vmax · [S] ÷ (Km + [S]);[S] = Km 时 v = Vmax/2
使用反应初速率(底物消耗 <10%)以规避产物抑制与逆向反应;抑制剂存在时表观参数改变:竞争性抑制↑Km、非竞争性↓Vmax,混合型两者兼有。
如何使用米氏方程计算器
- 1
输入最大速率 Vmax(任意一致单位,如 µmol/min)。
- 2
输入米氏常数 Km(浓度单位,如 mM)。
- 3
输入当前底物浓度 [S]。
- 4
查看反应速率、占 Vmax 百分比与动力学分区。
计算示例
例 1输入速率示例
某酶 Vmax = 100 µmol/min,Km = 5 mM:底物 [S] = 5 mM 时 v = 100×5/(5+5) = 50 µmol/min,恰为 Vmax 的一半——Km 定义式验证。加底物到 [S] = 20 mM:v = 100×20/25 = 80 µmol/min(80%),继续投入回报递减;要冲 90% 需 [S] = 9Km = 45 mM。
例 2亲和力比较示例
己糖激酶对葡萄糖 Km ≈ 0.05 mM,肝葡萄糖激酶 Km ≈ 5 mM(差 100 倍)。血糖 2.5 mM 时:己糖激酶 v/Vmax = 2.5/(0.05+2.5) ≈ 98% 满负荷运转;葡萄糖激酶只有 2.5/7.5 ≈ 33%——肝脏的葡萄糖激酶正是靠高 Km 实现「血糖高了才干活」的血糖缓冲功能。
注意事项
计算结果为初速率口径:随反应进行底物消耗、产物积累,速率会持续下降。
抑制剂改变表观参数:竞争性抑制使 Km 增大、非竞争性使 Vmax 减小;用本工具模拟抑制时请替换为表观值。
Km 与亲和力只在简化模型下挂钩:变构酶、多底物反应需用 Hill 方程或完整动力学模型。
单位必须一致:Vmax 与 v 同单位、Km 与 [S] 同单位;百分比输出与绝对单位无关。
常见问题
参考资料
凯文内容作者Calcton 化学编辑组 口径审核Calcton 编辑组 交叉审核· 内容更新于 2026-05-21
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引用本页
GB/T 7714 格式
Calcton. 米氏方程计算器[EB/OL]. https://www.calcton.com/michaelis-menten-equation, 2026-05-21.
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参考来源与更新说明
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最后更新:2026-05-21。
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